Чем пептид отличается от полипептида
Биоорганическая химия
Белки и пептиды.
Белки – природные высокомолекулярные азотосодержащие органические соединения. Они играют первостепенную роль во всех жизненных процессах, являются носителями жизни. Белки содержатся во всех тканях организмов, в крови, в костях.
Белок, также как углеводы и жиры, — важнейшая составляющая часть пищи человека.
Химическое строение белков
Молекулы белков состоят из остатков аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.
Пептидная связь возникает при образовании белков в результате взаимодействия аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.
Из двух аминокислот образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды.
Десятки, сотни и тысячи молекул аминокислот, соединяясь друг с другом, образуют гигантские молекулы белков.
В молекулах белков многократно повторяются группы атомов -СО-NH-; их называют амидными, или в химии белков пептидными группами. Соответственно белки относят к природным высокомолекулярным полиамидам или полипептидам.
Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.
Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.
Всё многообразие белков в большинстве случаев образовано этими двадцатью альфа-аминокислотами. При этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом организма.
Белки и пептиды
И белки, и пептиды – это соединения, построенные из остатков аминокислот. Различия между ними колличественные.
Условно считают, что:
- пептиды содержат в молекуле до 100 аминокислотных остатков (что соответствует молекулярной массе до 10 000), а
- белки – свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10 000 до нескольких миллионов).
В свою очередь в группе пептидов принято различать:
- олигопептиды (низкомолекулярные пептиды), содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и
- полипептиды, в состав цепи которых входит до 100 аминокислотных остатков.
Для макромолекул с числом аминокислотных остатков, приближающимся или немного превышающим 100, понятия полипептидов и белков практически не разграничиваются и часто являются синонимами.
Структура белков. Уровни организации.
Молекула белка это чрезвычайно сложное образование. Свойства белка зависят не только от химического состава его молекул, но и от других факторов. Например, от пространственной структуры молекулы, от связей между атомами, входящих в молекулу.
Выделяют четыре уровня структурной организации молекулы белка.
1. Первичная структура
Первичная структура представляет собой последовательность расположения остатков аминокислот в полипептидных цепях.
Последовательность остатков аминокислот в цепи является наиболее важной характеристикой белка. Именно она определяет основные его свойства.
Белок каждого человека имеет свою уникальную первичную структуру, связанную с генетическим кодом.
2. Вторичная структура.
Вторичная структура связана с пространственной ориентацией полипептидных цепей.
Её основные виды:
- альфа-спираль,
- бетта-структура (имеет вид складчатого листа).
Вторичная структура закрепляется, как правило, водородными связями между атомами водорода и кислорода пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена.
Водородные связи как бы сшивают спираль, удерживая полипептидную цепь в закрученном состоянии.
3. Третичная структура
Третичная структура отражает пространственную форму вторичной структуры.
Например, вторичная структура в форме спирали, в свою очередь, может иметь шаровидную или яйцевидную форму.
Третичная структура стабилизируется не только водородными связями, но и другими видами взаимодействия, например ионным, гидрофобным, а также дисульфидными связями.
4. Четвертичная структура
Первые три уровня характерны для структурной организации всех белковых молекул.
Четвёртый уровень встречается при образовании белковых комплексов, состоящих из нескольких полипептидных цепей.
Это сложное надмолекулярное образование, состоящее из нескольких белков, имеющих свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры.
В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки.
Ассоциация полипептидных цепей в четвертичную структуру может приводить к возникновению новых биологических свойств, отсутствующих у исходных белков, образующих эту структуру.
В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.
Классификация белков
Ввиду многообразия пептидов и белков существует несколько подходов к их классификации. Их можно классифицировать по биологическим функциям, составу, пространственному строению.
По составу белки подразделяются на:
При гидролизе простых белков в качестве продуктов расщепления получаются только альфа-аминокислоты.
Сложные белки наряду с собственно белковой частью, состоящей из альфа-аминокислот, содержит органическую или неорганическую части непептидной природы, называемые простетическими группами.
Примерами сложных белков могут служить транспортные белки миоглобин и гемоглобин, в которых белковая часть – глобин – соединена с простетической группой – гемом. По типу простетической группы их относят к гемопротеинам.
Фосфопротеины содержат остаток фосфорной кислоты, металлопротеины – ионы метала.
Смешанные биополимеры представляют собой также сложные белки. В зависимости от природы простетической группы их подразделяют на:
- Гликопротеины (содержат углеводную часть),
- Липопротеины (содержат липидную часть),
- Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).
В организме белки редко встречаются в «чистом» виде. В основном они входят в состав сложных образований с высоким уровнем организации, включающих в качестве субъединиц другие биополимеры и различные органические и неорганические группировки.
По пространственной структуре белки делятся на два больших класса:
Для глобулярных белков более характерна альфа-спиральная структура, а цепи их изогнуты в пространстве так, что макромолекула приобретает форму сферы.
Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем.
Примеры глобулярных белков – альбумин (яичные белок), глобин (белковая часть гемоглобина), миоглобин, почти все ферменты.
Для фибриллярных белков более характерна бетта-структура. Как правило, они имеют волокнистое строение, не растворяются в воде и солевых растворах.
К ним относятся многие широко распространённые белки — бетта-кератин (волосы, роговая ткань), бетта-фиброин (шёлк), миоинозин (мускульная ткань), коллаген (соединительная ткань).
Функции белков в организме.
Классификация белков по их функциям является достаточно условной, так как один и тот же белок может выполнять несколько функций.
Ниже перечислим основные функции белков в организме:
1. Каталитическая функция.
Белки этой группы называются ферментами. Ферменты катализируют различные химические реакции. Например, реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм).
Примеры каталитических белков: каталаза, алкогольдегидрогеназа, пепсин, трипсин, амилаза и пр.
2. Структурная функция
Придают форму клетке и её органоидам. Например, мономеры актина и тубулина формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
3. Защитная функция
Существует несколько видов защитных функций белков:
- Физическая защита Физическую защиту организма обеспечивают коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.
- Химическая защита Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.
- Иммунная защита Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки.
4. Регуляторная функция
Белки этой группы регулируют различные процессы, протекающие в клетках или в организме. К белкам этой группы относятся: белки-гормоны, белки-рецепторы и пр.
Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.
5. Сигнальная функция
Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.
Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки.
Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.
6. Транспортная функция
Участие белков в переносе веществ в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму.
Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.
Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость.
7. Запасная (резервная) функция
К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот. Примерами резервных белков являются казеин, яичный альбумин.
8. Рецепторная функция
Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану.
Рецепторы реагирует изменением своей пространственной конфигурации на присоединение к ней молекулы определенного химического вещества, передающего внешний регуляторный сигнал и, в свою очередь, передает этот сигнал внутрь клетки или клеточной органеллы.
9. Моторная (двигательная) функция
Двигательный белок, моторный белок — класс молекулярных моторов, способных перемещаться. Они транформируют химическую энергию, содержащуюся в АТФ, в механическую энергию движения.
Двигательные белки обеспечивают движения организма, например, сокращение мышц.
К двигательным белкам относят белки цитоскелета — динеины, кинезины, а также белки, участвующие в мышечных сокращениях — актин, миозин.
Пепти́ды (греч. πεπτος «питательный») — семейство веществ, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями —C(O)NH—. Обычно подразумеваются пептиды, состоящие из α-аминокислот, однако термин не исключает пептидов, полученных из любых других аминокарбоновых кислот [1] .
Пептиды, последовательность которых короче примерно 10—20 аминокислотных остатков, могут также называться олигопепти́дами (от др.-греч. ὀλίγος «малочисленный»); при большей длине последовательности они называются полипепти́дами (от греч. πολυ- «много»); полипептиды могут иметь в молекуле неаминокислотные фрагменты, например углеводные остатки. Белка́ми обычно называют полипептиды, содержащие, примерно, от 50 аминокислотных остатков [2] с молекулярной массой более 5000 [3] , 6000 [4] или 10000 [5] [6] дальтон.
В 1900 году немецкий химик-органик Герман Эмиль Фишер выдвинул гипотезу о том, что пептиды состоят из цепочки аминокислот, образованных определёнными связями, и уже в 1902 году он получил неопровержимые доказательства существования пептидной связи, а к 1905 году разработал общий метод, при помощи которого стало возможным синтезировать пептиды в лабораторных условиях. Постепенно учёные изучали строение различных соединений, разрабатывали методы разделения полимерных молекул на мономеры, синтезировали всё больше и больше пептидов.
Содержание
Олиго- и полипептиды, белки [ править | править код ]
Грань между олигопептидами и полипептидами (тот минимальный размер, при котором молекула пептида перестаёт считаться олигопептидом и становится полипептидом) достаточно условна. Источники, разграничивающие олиго- и полипептиды, как правило, определяют границу между олигопептидами и полипептидами как 10 (согласно Химической Энциклопедии [4] ) или 10—20 (согласно определению ИЮПАК [1] ) аминокислотных остатков. Иногда четкая грань не проводится вообще (так, например, согласно учебнику Ленинжера [6] , размер олигопептидов — несколько, а полипептидов — много аминокислотных остатков), и формально олигопептидная молекула окситоцин, состоящая из 9 аминокислотных остатков, может упоминаться как полипептид.
Белками можно считать пептиды, масса которых превышает 5000—10 000, и(или) длина превышает 50—90 аминокислотных остатка. Эта граница тоже условна, однако в основных источниках справочной информации, где эта граница обозначена (включая ИЮПАК), она лежит в указанных пределах. Диапазон масс согласуется с диапазоном размеров подстановкой средней массы аминокислотного остатка (110 Да).
История [ править | править код ]
Пептиды впервые были выделены из гидролизатов белков, полученных с помощью ферментирования.
- Термин пептид предложен Э. Фишером, который к 1905 г. разработал общий метод синтеза пептидов.
В 1953 В. Дю Виньо синтезировал окситоцин, первый полипептидный гормон. В 1963 г., на основе концепции твердофазного пептидного синтеза (P. Меррифилд) были созданы автоматические синтезаторы пептидов. Использование методов синтеза полипептидов позволило получить синтетический инсулин и некоторые ферменты.
На сегодняшний день известно более 1500 видов пептидов, определены их свойства и разработаны методы синтеза.
Панкреатические молекулы полипептидного характера [ править | править код ]
Пептиды постоянно синтезируются во всех живых организмах для регулирования физиологических процессов. Свойства пептидов зависят, главным образом, от их первичной структуры — последовательности аминокислот, а также от строения молекулы и её конфигурации в пространстве (вторичная структура).
Классификация пептидов и строение пептидной цепочки [ править | править код ]
Молекула пептида — это последовательность аминокислот: два и более аминокислотных остатка, соединённых между собой амидной связью, составляют пептид. Количество аминокислот в пептиде может сильно варьировать. И в соответствии с их количеством различают:
- олигопептиды — молекулы, содержащие до десяти аминокислотных остатков; иногда в их названии упоминается количество входящих в их состав аминокислот, например, дипептид, трипептид, пентапептид и др.;
- полипептиды — молекулы, в состав которых входит более десяти аминокислот.
Соединения, содержащие более ста аминокислотных остатков, обычно называются белками. Однако это деление условно, некоторые молекулы, например, гормон глюкагон, содержащий лишь двадцать девять аминокислот, называют белковым гормоном. По качественному составу различают:
- гомомерные пептиды — соединения, состоящие только из аминокислотных остатков;
- гетеромерные пептиды — вещества, в состав которых входят также небелковые компоненты.
Пептиды также делятся по способу связи аминокислот между собой:
- гомодетные — пептиды, аминокислотные остатки которых соединены только пептидными связями;
- гетеродетные пептиды — те соединения, в которых помимо пептидных связей встречаются ещё и дисульфидные, эфирные и тиоэфирные связи.
Цепочка повторяющихся атомов называется пептидным остовом: (—NH—CH—OC—). Участок (—CH—) с аминокислотным радикалом образует соединение (—NH—C(R1)H—OC—), называемое аминокислотным остатком. N-концевой аминокислотный остаток имеет свободную α-аминогруппу (—NH), в то время как у C-концевого аминокислотного остатка свободной является α-карбоксильная группа (OC—). Пептиды различаются не только по аминокислотному составу, но и по количеству, а также расположению и соединению аминокислотных остатков в полипептидную цепочку. Пример: Про-Сер-Про-Ала-Гис и Гис-Ала-Про-Сер-Про — несмотря на одинаковый количественный и качественный состав, эти пептиды имеют совершенно разные свойства [ источник не указан 147 дней ] .
Пептидная связь [ править | править код ]
Пептидная (амидная) связь — это вид химической связи, которая возникает вследствие взаимодействия α-аминогруппы одной аминокислоты и α-карбоксигруппы другой аминокислоты. Амидная связь очень прочная, и в нормальных клеточных условиях (37 °C, нейтральный pH) самопроизвольно не разрывается. Пептидная связь разрушается при действии на неё специальных протеолитических ферментов (протеаз, пептидгидролаз).
Значение [ править | править код ]
Пептидные гормоны и нейропептиды, например, регулируют большинство процессов организма человека, в том числе принимают участие в процессах регенерации клеток. Пептиды иммунологического действия защищают организм от попавших в него токсинов. Для правильной работы клеток и тканей необходимо адекватное количество пептидов. Однако с возрастом и при патологии возникает дефицит пептидов, который существенно ускоряет износ тканей, что приводит к старению всего организма. Сегодня проблему недостаточности пептидов в организме научились решать. Пептидный пул клетки восполняют синтезированными в лабораторных условиях короткими пептидами.
Синтез пептидов [ править | править код ]
Образование пептидов в организме происходит в течение нескольких минут, химический же синтез в условиях лаборатории — достаточно длительный процесс, который может занимать несколько дней, а разработка технологии синтеза — несколько лет. Однако, несмотря на это, существуют довольно весомые аргументы в пользу проведения работ по синтезу аналогов природных пептидов. Во-первых, путём химической модификации пептидов возможно подтвердить гипотезу первичной структуры. Аминокислотные последовательности некоторых гормонов стали известны именно благодаря синтезу их аналогов в лаборатории.
Во-вторых, синтетические пептиды позволяют подробнее изучить связь между структурой аминокислотной последовательности и её активностью. Для выяснения связи между конкретной структурой пептида и его биологической активностью была проведена огромная работа по синтезу не одной тысячи аналогов. В результате удалось выяснить, что замена лишь одной аминокислоты в структуре пептида способна в несколько раз увеличить его биологическую активность или изменить её направленность. А изменение длины аминокислотной последовательности помогает определить расположение активных центров пептида и участка рецепторного взаимодействия.
В-третьих, благодаря модификации исходной аминокислотной последовательности, появилась возможность получать фармакологические препараты. Создание аналогов природных пептидов позволяет выявить более «эффективные» конфигурации молекул, которые усиливают биологическое действие или делают его более продолжительным.
В-четвёртых, химический синтез пептидов экономически выгоден. Большинство терапевтических препаратов стоили бы в десятки раз больше, если бы были сделаны на основе природного продукта.
Зачастую активные пептиды в природе обнаруживаются лишь в нанограммовых количествах. Плюс к этому, методы очистки и выделения пептидов из природных источников не могут полностью разделить искомую аминокислотную последовательность с пептидами противоположного или же иного действия. А в случае специфических пептидов, синтезируемых организмом человека, получить их возможно лишь путём синтеза в лабораторных условиях.
Биологически активные пептиды [ править | править код ]
Пептиды, обладая высокой физиологической активностью, регулируют различные биологические процессы. По биорегуляторному действию пептиды принято делить на несколько групп:
- соединения, обладающие гормональной активностью (глюкагон, окситоцин, вазопрессин и др.);
- вещества, регулирующие пищеварительные процессы (гастрин, желудочный ингибирующий пептид и др.);
- пептиды, регулирующие аппетит (эндорфины, нейропептид-Y, лептин и др.);
- соединения, обладающие обезболивающим эффектом (опиоидные пептиды);
- органические вещества, регулирующие высшую нервную деятельность, биохимические процессы, связанные с механизмами памяти, обучения, возникновением чувства страха, ярости и др.;
- пептиды, которые регулируют артериальное давление и тонус сосудов (ангиотензин II, брадикинин и др.).
- пептиды, которые обладают противоопухолевым и противовоспалительным свойствами (Луназин)
Однако такое деление условно, так как действие многих пептидов не ограничивается каким-либо одним направлением. Так, например, вазопрессин, помимо сосудосуживающего и антидиуретического действия, улучшает память.
Пептидные гормоны [ править | править код ]
Пептидные гормоны — это многочисленный и наиболее разнообразный по составу класс гормональных соединений, представляющий собой биологически активные вещества. Их образование происходит в специализированных клетках железистых органов, после чего активные соединения поступают в кровеносную систему для транспортировки к органам-мишеням. По достижении цели гормоны специфически воздействуют на определённые клетки, взаимодействуя с соответствующим рецептором.
Нейропептиды [ править | править код ]
Нейропептиды — соединения, синтезируемые в нейронах, обладающие сигнальными свойствами. Действие нейропептидов на ЦНС очень разнообразно. Они воздействуют непосредственно на мозг и контролируют сон, влияют на память, поведение, процесс обучения, обладают обезболивающим действием.
Тахикининовые пептиды (Tachykinin peptides) [ править | править код ]
Пептиды иммунологического действия [ править | править код ]
Наиболее изученные пептиды, участвующие в иммунном ответе — тафцин, тимопотин II и тимозин α1. Их синтез в клетках организма человека обеспечивает функционирование иммунной системы.
Пептидные биорегуляторы [ править | править код ]
На основе разработанной петербургскими учеными технологии из органов и тканей животных были выделены пептиды, обладающие тканеспецифическим действием, способные восстанавливать на оптимальном уровне метаболизм в клетках тех тканей, из которых они выделены. Важным отличием этих пептидов является их регулирующее действие: при подавлении функции клетки они её стимулируют, а при повышенной функции — снижают до нормального уровня. Это позволило создать новый класс лекарственных препаратов — пептидные биорегуляторы.
Первый из них — иммуномодулятор тималин — уже более 28 лет находится на фармацевтическом рынке и применяется для восстановления функции иммунной системы при заболеваниях различного генеза, включая онкологические заболевания. За ним последовали эпиталамин (биорегулятор нейроэндокринной системы), простатилен (субстанция для лечения заболеваний предстательной железы), кортексин (препарат для лечения широкого спектра неврологических заболеваний), ретиналамин (препарат для лечения дегенеративно-дистрофических заболеваний сетчатки). За 25 лет широкого применения пептидных биорегуляторов их получили более 15 млн человек. При этом не было выявлено противопоказаний к их применению и побочного действия.
В настоящее время обнаружено, что тималин и ему подобные противопоказаны при аутоиммунных заболеваниях, так как тималин стимулирует, в том числе, область перевозбужденного иммунитета. По всей видимости, в тималине полностью отсутствует супрессорная функция, которая чрезвычайно важна при борьбе с аутоиммунными заболеваниями.
Использование в спорте [ править | править код ]
Пептиды получили активное использование в спорте. Популярные пептиды MGF, GHRP, CJC 1295, Selank, BPC-157, Melanotan, ACE-031, IGF1, FOLLISTATIN 344, EPITHALON, DES(1-3), HEXARELIN, HGH 176-191 FRAG, IPAMORELIN, GONADORELIN, PT-141 , DSIP, TB-500.
Пять типов пептидов
Что такое пептиды?
Пептиды отличаются от белков размером. Их молекулы состоят из остатков двух или более аминокислот, в то время как молекулы белка — из остатков пятидесяти и более аминокислот. То есть пептиды — это как бы короткие белки. В организме они выполняют роль переносчиков информации от одной клетки к другой и осуществляют взаимодействие эндокринной, нервной и иммунной систем. Все они имеют узкую специализацию, и у каждого органа и ткани есть свои собственные пептиды.
Пептиды являются многофункциональными веществами, широко используемыми в косметике. Их относят к ингредиентам так называемого клеточного общения или клеточной коммуникации. Они могут уменьшать морщины, лечить акне, улучшать тонус кожи, бороться со свободными радикалами, осветлять пигментацию и наоборот способствовать потемнению кожи (то есть загару). Пептиды эффективны, с ними просто работать в лаборатории при создании средства и они недорогие, так как обычно используются в очень низких концентрациях. Биоактивные пептиды — это обычно олигопептиды, которые содержат от 2 до 10 аминокислот, что опять же делает их дешевым ингредиентом, так как стоимость подобных веществ возрастает по мере увеличения количества аминокислот в их молекулах.
Проникают?
Гидрофильный характер структуры олигопептида может представлять собой барьер для их проникновения через роговой слой кожи. Для этого их модифицируют с помощью липидных хвостов. Эти хвосты облегчают их доставку в эпидермис.
Но есть кое-что еще. При оценке эффективности косметики ученые обычно задаются тремя вопросами Клигмана. Первый из них звучит так: может ли активный ингредиент проникать через роговой слой и доставляться в достаточной концентрации до намеченной цели в коже? А так называемое «правило 500 Да» гласит: только вещества, имеющие молекулярный вес меньше 500 Да проникают в кожу беспрепятственно. Как я уже сказала, в косметике в основном используются олигопептиды, размер их молекулы варьируется. И иногда все-таки превышает 500 Да. То есть по сути проникнуть в кожу они не могут. Но.
Во-первых, у правила есть исключения. Например, аллергия на латекс ему противоречит. Молекулярный вес латекса равен 50000 Да, то есть его молекулы слишком велики, чтобы преодолеть эпидермальный барьер и вызвать аллергическую реакцию. Но когда латекс вступает в контакт с кожей, он разрушается на более мелкие пептиды. Возможно, что более крупные пептиды ведут себя таким же образом и тоже разрушаются до размера, который может пересечь барьер.
Во-вторых, существуют множество клинических доказательств эффективности пептидов в косметике. И эти доказательна ставят под сомнение само правило 500 Да. А новые исследования так вообще показали, что более крупные молекулы могут проходить через барьер кожи, особенно в случаях сухой и возрастной кожи.
Некоторые пептиды в косметике используются для повышения проникновения средства в кожу. Существует также пять типов пептидов, применяемых в качестве активных составляющих:
- пептиды-ингибиторы ферментов
- пептиды-транспортировщики
- нейропептиды
- антимикробные пептиды
сигнальные пептиды
Используя сигнальные пептиды в косметике, мы как бы обманываем кожу, заставляя ее думать, что она повреждена и нуждается в дополнительных белках. Сигнальные пептиды могут стимулировать выработку коллагена, эластина, ламинина, гиалуроновой кислоты, элафина, эпидермального фактора роста, тромбоспондина-1, декорина, меланоцитстимулирующих гормонов, гранулоцитарно-макрофагального колониестимулирующего фактора и фибронектина.
Самые известные сигнальные пептиды — это, например, три пептидных комплекса Matrixyl™, Matrixyl™ 3000 и Matrixyl™ synthe’6™. Два из них есть в составе The Ordinary “Buffet”, про которое я подробнее писала тут.
Так же к сигнальным пептидам относится SYN®-COLL. Он есть в Peter Thomas Roth Un-Wrinkle Turbo Line Smoothing Toning Lotion — там в нем, кстати, 18 разных пептидов в составе, включая те же самые Matrixyl™ и усовершенствованные формы аргирелина, о котором дальше.
Эти пептиды подавляют активность ферментов, к которым относятся тирозиназа и матриксные металлопротеиназы (внутритканевая коллагеназа, желатиназа-A и желатиназа-B), способные разрушать белки соединительной ткани. Эта категория пептидов звучит многообещающее, однако они очень мало исследовались in vivo.
К таким пептидам, например, относится Progeline™, он ингибирует матриксные металлопротеиназы, а так же замедляет синтез прогерина, белка являющегося одним из регуляторов клеточного старения. Входит в состав NIOD CAIS и NIOD NEC.
Кстати, именно эти пептиды потенциально могут решить проблему антибиотикорезистентности, так как они проявляют антимикробную активность даже в отношении штаммов бактерий, устойчивых к антибиотикам.
В косметике они используются достаточно редко. При этом они способны (по крайней мере по заявлениям производителей) повышать сопротивляемость кожи к микробам и эффективно снижать риск возможных инфекций, вызванных внешними факторами в коже, склонной к акне. В качестве примера, могу привести антимикробный пептид Oligopeptide-10, который входит в состав пептидного комплекса Granactive ACNE и использован в Murad Outsmart Blemish Clarifying Treatment.
«>
Если вы нашли ошибку, пожалуйста, выделите фрагмент текста и нажмите Ctrl+Enter.
